全式金已經(jīng)陪伴廣大科研工作者走過了12個春秋，以其優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品和服務(wù)得到了越來越多國內(nèi)外學(xué)者和專家的肯定。5月3日，全式金產(chǎn)品又一次登上了《Cell》期刊，這是全式金今年第三次登上《Cell》期刊，上演帽子戲法。
中科院生物物理研究所高璞課題組同紐約大學(xué)Ang Gao合作，在《Cell》雜志在線發(fā)表題為“Structural Insights into Non-canonical Ubiquitination Catalyzed by SidE”的研究論文，全式金明星產(chǎn)品Trans10 Chemically Competent Cell和Transetta(DE3) Chemically Competent Cell作為科研試劑，有幸參與到此項研究中。
在這項工作中，研究人員通過大量的嘗試，成功獲得了SidE多種狀態(tài)的高分辨率晶體結(jié)構(gòu)，包括：SidE apo狀態(tài)（催化反應(yīng)前）、ubiquitin與mART和NAD的結(jié)合狀態(tài)（第一步反應(yīng)）、以及ubiquitin與PDE和ADP-ribose的結(jié)合狀態(tài)（第二步反應(yīng)）。SidE的apo結(jié)構(gòu)表明，mART結(jié)構(gòu)域和PDE結(jié)構(gòu)域與之前報道的相關(guān)類似結(jié)構(gòu)域相比存在很多新穎的特點。mART和PDE的活性中心相距很遠且朝向不同，提示這兩個結(jié)構(gòu)域的催化過程是相互獨立的。另外，這兩個結(jié)構(gòu)域又通過一段保守的基序緊密結(jié)合，當(dāng)喪失這種相互作用時，兩個結(jié)構(gòu)域的活性均受到一定程度的影響。這項研究較為完整的揭示了這一新型泛素化修飾酶與ubiquitin及其配體的新穎相互作用方式和催化機制，這些結(jié)果為開發(fā)基于此新型泛素修飾系統(tǒng)的生物學(xué)工具提供了基礎(chǔ)。
在此，我們由衷地祝賀老師們?nèi)〉脙?yōu)秀的科研成果，同時誠摯地感謝多年來大家對我們的支持和認可。我們將繼續(xù)秉承“品質(zhì)高于一切，精品服務(wù)科研”的理念，為廣大科研者提供優(yōu)質(zhì)產(chǎn)品和卓越的服務(wù)。
